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Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Cytochrome</title>

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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Cytochrome</span></h1>

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<p><b>Cytochrome</b> (auch: <i>Zytochrome</i>, von griech. <i>kýtos</i> <i>= Gefäß, Höhlung, Zelle</i> und <i>chroma = Farbe</i>) sind farbige <a href="Proteine" class="mw-redirect" title="Proteine">Proteine</a> (Chromoproteine) (daher der Name, der „Zellfarbstoff“ bedeutet), die <a href="H%C3%A4me_(Stoffgruppe)" title="Häme (Stoffgruppe)">Häme</a> als <a href="Prosthetische_Gruppe" class="mw-redirect" title="Prosthetische Gruppe">prosthetische Gruppe</a> enthalten und als <a href="Reduktion_(Chemie)" title="Reduktion (Chemie)">Redoxvermittler</a> fungieren, indem das <a href="Eisen" title="Eisen">Eisenion</a> im Häm die <a href="Oxidationszahl" title="Oxidationszahl">Oxidationszahl</a> wechselt. Cytochrome werden nach der Variante des Häms, das sie enthalten, und nach ihrem Licht-<a href="Absorptionsspektrum" title="Absorptionsspektrum">Absorptionsspektrum</a> unterschieden.<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Sie spielen eine Rolle bei der <a href="Zellatmung" title="Zellatmung">Zellatmung</a>, bei der <a href="Photosynthese" title="Photosynthese">Photosynthese</a> und bei anderen biochemischen Vorgängen, wo sie als Überträger von <a href="Elektron" title="Elektron">Elektronen</a> bei <a href="Redoxreaktion" title="Redoxreaktion">Redoxreaktionen</a> (Kofaktor von <a href="Oxidoreduktase" class="mw-redirect" title="Oxidoreduktase">Oxidoreduktasen</a>) wirken. Es gibt circa 50 verschiedene Typen. Cytochrome kommen in <a href="Zellorganelle" class="mw-redirect" title="Zellorganelle">Zellorganellen</a> wie <a href="Mitochondrien" class="mw-redirect" title="Mitochondrien">Mitochondrien</a> und <a href="Chloroplast" title="Chloroplast">Chloroplasten</a> vor. Außerdem kommen Cytochrome in Tieren im <a href="Braunes_Fettgewebe" title="Braunes Fettgewebe">braunen Fettgewebe</a> vor. Die Cytochrome geben dabei – zusammen mit zahlreichen Gefäßen – dem Fettgewebe seine braune Farbe.<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>

<p>Die Cytochrome wurden 1884 von McMunn<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> entdeckt. Erst 40 Jahre nach der Entdeckung konnte <a href="David_Keilin" title="David Keilin">David Keilin</a><sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> die Spektren von lebenden Zellen interpretieren als die der drei wichtigsten Cytochrome <i>a</i>, <a href="Cytochrom_b" title="Cytochrom b"><i>b</i></a> und <a href="Cytochrom_c" title="Cytochrom c"><i>c</i></a>.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-6" class="reference"><a href="#cite_note-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>

<p>Cytochrome besitzen als <a href="Prosthetische_Gruppe" class="mw-redirect" title="Prosthetische Gruppe">prosthetische Gruppe</a> ein oder mehrere Häm-Moleküle. Die Cytochrome unterscheiden sich im Häm-Typ und vom <a href="Apoprotein" title="Apoprotein">Apoprotein</a>, welches das Häm umgibt.

Nach ihren charakteristischen <a href="Absorptionsspektrum" title="Absorptionsspektrum">Licht-Absorptionsspektren</a> unterscheidet man die Cytochrome <i>a</i>, <i><a href="Cytochrom_b" title="Cytochrom b">b</a></i>, <i><a href="Cytochrom_c" title="Cytochrom c">c</a></i>, <i>d</i> und <i>f</i>, die meist noch einmal mit nachgestellten Nummern weiter unterschieden werden (siehe beispielsweise <a href="Cytochrom-b6f-Komplex" title="Cytochrom-b6f-Komplex">Cytochrom-b6f-Komplex</a>, <a href="Cytochrom_c6" title="Cytochrom c6">Cytochrom c6</a> oder <a href="Succinat-Dehydrogenase#Struktur" title="Succinat-Dehydrogenase">Succinat-Dehydrogenase §Struktur</a>). Der spezifische Absorptionsbereich von blauen Wellenlängen wird nach dem Entdecker <a href="Soret-Bande" title="Soret-Bande">Soret-Bande</a> genannt.

</p><p>Aufgrund der optischen Eigenschaften der Cytochrome wird der Stoffwechsel von <a href="Backhefe" title="Backhefe">Backhefe</a> <i>Saccharomyces cerevisiae</i> durch Licht beeinflusst. Frühe Forschung konnten eine Zerstörung der Cytochrome durch Licht nachweisen.<sup id="cite_ref-7" class="reference"><a href="#cite_note-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Aktuellere Forschung sieht vielmehr eine evolutionäre Anpassung der <a href="Circadiane_Rhythmik" title="Circadiane Rhythmik">circadianen Rhythmen</a> von Hefen durch die Absorption und damit ein Schutz gegen Lichtschädigung und <a href="Reaktive_Sauerstoffspezies" title="Reaktive Sauerstoffspezies">Sauerstoffradikale</a>.<sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Beispiele">Beispiele</h2></div>

<p>Das bestuntersuchte Cytochrom ist das <a href="Cytochrom_c" title="Cytochrom c">Cytochrom <i>c</i></a>, welches aus dem Herzmuskelgewebe von <a href="Thunfisch" class="mw-redirect" title="Thunfisch">Thunfischen</a> oder <a href="Hauspferd" title="Hauspferd">Pferden</a> gewonnen wird. Es besteht aus ungefähr 100 <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäuren</a> und die <a href="Molek%C3%BCl" title="Molekül">molekulare</a> Struktur ist durch <a href="Proteinkristallographie" class="mw-redirect" title="Proteinkristallographie">Proteinkristallographie</a> gut charakterisiert. Cytochrom <i>c</i> ist evolutionsgeschichtlich ein sehr altes <a href="Protein" title="Protein">Protein</a>.

</p><p>Im Gegensatz zu vielen anderen Cytochromen, die Aufgaben beim Elektronentransport wahrnehmen, sind „<a href="Cytochrom_P450" title="Cytochrom P450">Cytochrom P450</a>“-Proteine und <a href="Cyclooxygenasen" title="Cyclooxygenasen">Cyclooxygenasen</a> <a href="Enzym" title="Enzym">Enzyme</a>, meist <a href="Oxygenasen" title="Oxygenasen">Oxygenasen</a>.

</p><p>Die Cytochrome OmcS und vor allem OmcZ in den <a href="Pilus" title="Pilus">Pili</a> einiger <i><a href="Geobacter" title="Geobacter">Geobacter</a></i>-Arten machen diese zu <a href="Mikrobielle_Nanodr%C3%A4hte" title="Mikrobielle Nanodrähte">mikrobiellen Nanodrähten</a> (<span style="font-style:normal;font-weight:normal"><a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a></span> <span lang="en-Latn" style="font-style:italic">nanowires</span>, auch E-Pili genannt).<sup id="cite_ref-Malvankar2023_9-0" class="reference"><a href="#cite_note-Malvankar2023-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.nlm.nih.gov/cgi/mesh/2009/MB_cgi?mode=&term=Cytochromes">MeSH: <i>Cytochromes</i></a></span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">Audrey Ensminger (Hrsg.): <i>Foods & Nutrition Encyclopedia.</i> Edition: 2, CRC Press, 1994, p. 1638. ISBN 0-8493-8980-1</span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">McMunn, C. A. (1884): <i>On myohaematin, an intrinsic muscle-pigment of vertebrates and invertebrates, on histohaematin, and on the spectrum of the suprarenal bodies</i>. In: <i>Proceedings of the Physiological Society</i>. Bd. 5, S. XXIV–XXVI, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1485163/">PMC 1485163</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">Keilin, D. (1925): <i>On cytochrome, a respiratory pigment, common to animals, yeast, and higher plants</i>. In: <i><a href="Proceedings_of_the_Royal_Society_of_London" class="mw-redirect" title="Proceedings of the Royal Society of London">Proceedings of the Royal Society of London</a>.</i> Series B. Bd. 98, S. 312–339 <a href="JSTOR" title="JSTOR">JSTOR</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.jstor.org/stable/81121">81121</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">Margoliash, E. & Schejter, A (1984): <i>100 and 70 years ago: Myohaematins and histohaematins (cytochromes)</i>. In: <i><a href="Trends_Biochem._Sci." class="mw-redirect" title="Trends Biochem. Sci.">Trends Biochem. Sci.</a></i> Bd. 9, S. 364–367, <a href="https://doi.org/10.1016/0968-0004(84)90062-8" class="extiw external" title="doi:10.1016/0968-0004(84)90062-8">doi:10.1016/0968-0004(84)90062-8</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-6">↑</a></span> <span class="reference-text">Slater, E.C. (2003): <i>Keilin, cytochrome, and the respiratory chain</i>. In: <i><a href="J._Biol._Chem." class="mw-redirect" title="J. Biol. Chem.">J. Biol. Chem.</a></i> Bd. 278, S. 16455–16461. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12560322?dopt=Abstract">PMID 12560322</a>, <a href="https://doi.org/10.1074/jbc.X200011200" class="extiw external" title="doi:10.1074/jbc.X200011200">doi:10.1074/jbc.X200011200</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-7">↑</a></span> <span class="reference-text">Helga Ninnemann, W. L. Butler, B. L. Epel: <cite style="font-style:italic">Inhibition of respiration in yeast by light</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>205</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>3</span>, 30. Juni 1970, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220005-2728%22&key=cql">0005-2728</a></span>, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>499–506</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/0005-2728%2870%2990115-5">10.1016/0005-2728(70)90115-5</a></span> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0005272870901155">sciencedirect.com</a> [abgerufen am 14. Februar 2023]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Cytochrome&rft.atitle=Inhibition+of+respiration+in+yeast+by+light&rft.au=Helga+Ninnemann%2C+W.+L.+Butler%2C+B.+L.+Epel&rft.date=1970-06-30&rft.doi=10.1016%2F0005-2728%2870%2990115-5&rft.genre=journal&rft.issn=0005-2728&rft.issue=3&rft.jtitle=Biochimica+et+Biophysica+Acta+%28BBA%29+-+Bioenergetics&rft.pages=499-506&rft.volume=205" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-8"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-8">↑</a></span> <span class="reference-text">James Brian Robertson, Chris R. Davis, Carl Hirschie Johnson: <cite style="font-style:italic">Visible light alters yeast metabolic rhythms by inhibiting respiration</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Proceedings of the National Academy of Sciences</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>110</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>52</span>, 24. Dezember 2013, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220027-8424%22&key=cql">0027-8424</a></span>, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>21130–21135</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1073/pnas.1313369110">10.1073/pnas.1313369110</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24297928?dopt=Abstract">PMID 24297928</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3876234/">PMC 3876234</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Cytochrome&rft.atitle=Visible+light+alters+yeast+metabolic+rhythms+by+inhibiting+respiration&rft.au=James+Brian+Robertson%2C+Chris+R.+Davis%2C+Carl+Hirschie+Johnson&rft.date=2013-12-24&rft.doi=10.1073%2Fpnas.1313369110&rft.genre=journal&rft.issn=0027-8424&rft.issue=52&rft.jtitle=Proceedings+of+the+National+Academy+of+Sciences&rft.pages=21130-21135&rft.pmc=3876234&rft.pmid=24297928&rft.volume=110" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-Malvankar2023-9"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Malvankar2023_9-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Nikhil S. Malvankar: <i>Behind the paper: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://microbiologycommunity.nature.com/posts/an-ultra-stable-protein-nanowire-made-by-bacteria-provides-clues-to-combating-climate-change">An Ultra-Stable Protein Nanowire Made by Bacteria Provides Clues to Combating Climate Change</a></i>. Auf: <i><a href="Nature" title="Nature">nature</a> portfolio</i> - <i>Microbiology Community</i>, 2. Februar 2023.</span>

</li>

</ol>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Commons"></span></span></div><b><span class=""><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Cytochromes?uselang=de"><span lang="en">Commons</span>: Cytochrome</a></span></b> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/etp/etp4.html">Internationale Nomenklatur der Cytochrome (IUBMB)</a> (englisch)</li>

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .webarchiv-memento a{color:inherit}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20120728115522/http://metallo.scripps.edu/promise/CYTOCHROMES.html">PROMISE Datenbank: Cytochrome</a> (<span class="webarchiv-memento"><a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a></span> vom 28. Juli 2012 im <i><a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a></i>) (englisch)</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://bioinformatics.charite.de/supercyp/">SuperCYP: Datenbank für Drug-Cytochrom-Interaktionen</a> (englisch)</li></ul></div><div><div class="zim-footer">

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